haemtech HCI-0150R说明书

Fibrinogen and Fragments

纤维蛋白原和碎片

纤维蛋白原
的域结构显示了Aα，Bβ和γ链的三角结构，释放FPA和FPB的IIa裂解位点（IIa）以及产生D片段和E片段的纤溶酶裂解位点（Pm）。

凝血酶（IIa）催化的可溶性纤维蛋白原（Fbg）裂解形成纤维蛋白（Fbn）是凝血级联反应中的终蛋白水解事件。这些可溶性Fbn单体自发聚合形成不溶性Fbn网络，该网络通过因子XIIIa催化的α和γ链的lys和glu残基交联而稳定。Fbn网络是止血栓的主要蛋白质成分。

血浆纤维蛋白原是肝脏中合成的大糖蛋白（Mr = 340,000），浓度为2.6 mg / ml。它是由三对二硫键连接的不同多肽链（Aα，Bβ和γ）组成的二硫键连接的二聚体。Aα链的显着特征是N端肽（纤维蛋白肽A（FPA，1-16）），XIIIa因子交联位点和2个磷酸化位点。合成时，Fbg被*磷酸化，但仅以20-30％的磷酸化水平循环。Bβ链包含纤维蛋白肽B（FPB，1-14），3个N-连接的碳水化合物部分（Mr = 2500）之一和N-末端焦谷氨酸。γ链包含另一个N-连接的糖基化位点和XIIIa因子交联位点。2个伸长的亚基（（AαBβγ）2）以反平行的方式排列，形成6条链的三点状排列。节点由3条平行链之间的二硫环形成。中心节点（n-二硫键结，E结构域）由通过11个二硫键连接在一起的所有6条链的N-末端形成。该区域包含2个IIa敏感位点。通过在R16-G17处裂解释放的FPA产生Fbn I，从而暴露Aα链上的聚合位点（17-20）。这些区域与Fbn的D结构域上的互补区域结合形成原纤维。随后，FPB（R14-G15）从Bβ链的IIa裂解暴露出额外的聚合位点，并促进Fbn网络的横向生长。通过在R16-G17处裂解释放的FPA产生Fbn I，从而暴露Aα链上的聚合位点（17-20）。这些区域与Fbn的D结构域上的互补区域结合形成原纤维。随后，FPB（R14-G15）从Bβ链的IIa裂解暴露出额外的聚合位点，并促进Fbn网络的横向生长。通过在R16-G17处裂解释放的FPA产生Fbn I，从而暴露Aα链上的聚合位点（17-20）。这些区域与Fbn的D结构域上的互补区域结合形成原纤维。随后，FPB（R14-G15）从Bβ链的IIa裂解暴露出额外的聚合位点，并促进Fbn网络的横向生长。

中心节点（E域）和C端节点（D域）之间的2个域中的每个域均由彼此缠绕的Aα，Bβ和γ链的平行α螺旋区域组成，形成“线圈”极性残基朝外，非极性残基形成疏水核。在该区域中，所有3条链均具有蛋白酶（纤溶酶）敏感位点。另一个主要的纤溶酶主要敏感位点是来自C端节点的α链的亲水性扰动。在这些位点上受控的纤溶酶降解将Fbg转化为片段D和片段E。通过盐分馏，凝胶过滤和离子交换色谱分离各个片段。将片段冻干以供储存在4℃下。高度纯化的研究级纤维蛋白原（> 95％可凝块）是通过常规技术和亲和力技术的组合制备的。它以柠檬酸磷酸盐的冷冻溶液形式提供，可在-80°C下储存。

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